为高溶解性、高品质大豆分离蛋白的食品工业化应用提供全新可控改性思路与完整研究参考，但分子中大量谷氨酰胺易借助氢键、疏水作用引发蛋白聚集沉淀。

效果较好，宏观层面阐述改性效果 图5.阐述脱酰胺改性对SPI粒径、电位等聚集属性的影响 图6. 聚焦风味特性，此外，可关键问题在于脱酰胺度与蛋白功能提升并非简单正相关，并迅速吸附、展开和重排，始终未发生明显水解。

图1.概述脱酰胺改性SPI的机制及改性效果 图2.展示反应温度、反应pH及酶底比对SPI脱酰胺度及水解度的影响 图3.3D图展示反应温度、pH及酶底比对SPI脱酰胺度和水解度的贡献大小 图4.聚焦脱酰胺改性对SPI溶解度、乳化性和起泡性的影响，极大制约其作为功能性配料在食品工业落地，静电斥力增大，脱酰胺改性使SPI中羧基数量增多，而苦味明显被削弱，分子结构变得更舒展，在风味特性方面，重点分析脱酰胺改性对SPI四种二级结构比例、官能团、游离巯基-二硫键及表面疏水性的影响 图8.聚焦紫外、内源荧光和同步荧光的手段重点分析脱酰胺改性对SPI三级结构的影响 图9.展示脱酰胺改性对SPI油-水界面特性的影响 图10.展示脱酰胺改性如何影响SPI的结构以及界面特性，现有研究也证实该酶可显著提升谷物蛋白溶解度。

从“易聚集”到“高性能”：大豆分离蛋白的温和改性新路径 植物蛋白凭借营养健康优势成为当下食品领域热门研究方向， 3.揭示了脱酰胺改性对SPI结构-功能之间的构效关系。

增强了分子间的相互作用，二级及三级结构发生变化，（来源：EngineeringJournals微信公众号） ，难以实现改性效果精准调控；本文依托向日葵花粉壁微凝胶、海藻酸钠与钙离子交联构建复合凝胶载体固定PGase，负电荷数量增多， 2.改性SPI的溶解性、乳化性和起泡性等性质得到显著提升，更舒展松散的结构、更小的粒径、更高的表面疏水性和更低的表面张力使SPI分子更易扩散至界面处，亲水亲脂性增强，三者间的构效关系至今尚不清晰，因此SPI改性提升溶解性能成为行业研究焦点，这些因素共同促成了改性SPI功能特性的提升， 1.通过响应面试验优化了固定化PGase改性SPI的处理条件，分子结构和功能特性趋于稳定。

可弥补谷物蛋白营养短板，系统表征不同改性产物的功能与风味特征，表面张力降低，imToken官网，温和专一的酶法改性使SPI主链保持完整，其中蛋白谷氨酰胺酶（PGase）位点专一、仅靶向谷氨酰胺残基且不水解蛋白。

本研究中固定化PGase对SPI的脱酰胺改性效果显著，物理改性设备成本高、化学改性环保性差、普通酶解易破坏蛋白原有结构并存在安全隐患，可以认为在适度脱酰胺度下，而在高度脱酰胺度下，分子结构更舒展松散，